???? 急性時相反應蛋白（acutephasereactants,APR）包括AAT、AAG、Hp、CER、C4、C3、纖維蛋白原、C-反應球蛋白等等。其血漿濃度在炎癥、創傷、心肌梗死、感染、腫瘤等情況下顯著上升。另外有3種蛋白質：前白蛋白、白蛋白及轉鐵蛋白則出現相應的低下。以上這類蛋白質統稱為急性時相反應蛋白，這一現象可稱為急性時相反應。這是機體防御機制的一個部分，其詳盡機制尚未十分清楚。當機體處于炎癥或損傷狀態時，由于組織壞死及組織更新的增加，血漿蛋白質相繼出現一系列特征性變化，這些變化與炎癥創傷的時間進程相關，可用于鑒別急性、亞急性與慢性病理狀態。在一定程度上與病理損傷的性質和范圍也有相關。例如單純的手術創傷，C-反應蛋白及α1抗糜蛋白酶在6-8小時內即上升。繼之在12小時內α1AG上升。在嚴重病例繼之可見到AAT、Hp、C4及纖維蛋白原的增加，最后C3及CER增加，2-5天內達到主峰，同時伴有PA、Alb及TRF的相應下降。如無并發感染，則免疫球蛋白可以沒有特殊變化，α2MG亦可無變化。因此結合后幾項可以作為監測患者有否伴隨失水及血容量變化的指標。
1、C-反應蛋白（C-reactiveprotein,CRP）。
最早采用半定量的沉淀試驗，現在制備優質的抗血清，可以建立高靈敏度、高特異性、重復性好的定量測定方法。CRP是第一個被認為是急性時相反應蛋白的，在急性創傷和感染時其血濃度急劇升高。CRP由肝細胞所合成。 CRP含5個多肽鏈亞單位，非共價地結合為盤形多聚體。分子量為11.5萬-14萬。電泳分布在慢γ區帶，有時可以延伸到β區帶。其電泳遷移率易受一些因素影響，如鈣離子及緩沖液的成分。CRP不僅結合多種細胞、真菌及原蟲等體內的多糖物質，在鈣離子存在下，還可以結合卵磷脂和核酸。結合后的復合體具有對補體系統的激活作用，作用于C1q。CRP可以引發對侵入細胞的免疫調理作用和吞噬作用，而表現炎癥反應。CRP作為急性時相反應的一個極靈敏的指標，血漿中CRP濃度在急性心肌梗死、創傷、感染、炎癥、外科手術、腫癌浸潤時迅速顯著地增高，可達正常水平的2000倍。結合臨床病史，有助于隨訪病程。特別在炎癥過程中，隨訪風濕病、系統性紅斑狼瘡、白血病等。正常值：800-8000μg/L（免疫擴散或濁度法）。
2、α-酸性糖蛋白（α1-acidglycoprotein Times New Roman，AAG，早期稱之為乳清類粘蛋白）
??? 分子量近4萬，含糖約45%，pI為2.7-3.5，包括等分子的已糖、已糖胺和唾液酸。AAG是主要的急性時相反應蛋白，在急性炎癥時增高，顯然與免疫防御功能有關明。早期工作認為肝是合成α1-糖蛋白的唯一器官，近年有證據認為某些腫瘤組織亦可以合成。分解代謝首先經過唾液酸的分子降解而后蛋白質部分很快在肝中消失。AAG可以結合利多卡因和普萘洛爾（心得安），在急性心肌梗死時AAG作為一種急性時相反應蛋白可以升高，而干擾藥物劑量的有效濃度。AAG的測定目前主要作為急性時相反應的指標，在風濕病、惡性腫瘤及心肌梗死患者亦常增高，在營養不良、嚴重肝損害等情況下降低。測定方法：使用AAG的抗體制成免疫化學試劑盒，可設計成免疫擴散或濁度法檢測。正常參考值為500-1500mg/L，亦可采用過氯酸和磷鎢酸分級沉淀AAG后，測定蛋白質或含糖量來計算之。
3、轉鐵蛋白（transferrin，TRF，siderophilin）
?? 是血漿中主要的含鐵蛋白質，負責運載由消化管吸收的鐵和由紅細胞降解釋放的鐵。以TRF-Fe3+的復合物形式進入骨髓中，供成熟紅細胞的生成。TRF分子量約7.7萬，為單鏈糖蛋白，含糖量約6%。TRF可逆地結合多價離子，包括鐵、銅、鋅、鈷等。每一分子TRF可結合兩個三價鐵原子。TRF主要由肝細胞合成，半壽期為7天。血漿中TRF的濃度受鐵供應的調節，在缺鐵狀態時，血漿TRF濃度上升，經鐵有效治療后恢復到正常水平。血漿中TRF水平可用于貧血的診斷和對治療的監測。在缺鐵性的低血色素貧血中TRF的水平增高（由于其合成增加），但其鐵的飽和度很低（正常值在30%-38%）。相反，如果貧血是由于紅細胞對鐵的利用障礙（如再生障礙性貧血），則血漿中TRF正?；虻拖拢F的飽和度增高。在鐵負荷過量時，TRF水平正常，但飽和度可超過50%，甚至達90%。TRF在急性時相反應中往往降低。因此在炎癥、惡性病變時常隨著白蛋白、前白蛋白同時下降。在慢性肝疾病及營養不良時亦下降，因此可以作為營養狀態的一項指標。妊娠及口服避孕藥或雌激素注射可使血漿TRF升高。有免疫試劑盒供應抗體級標準品。用免疫擴散或濁度法檢測。正常成人參考值為2200-4000mg/L。新生兒為1300-2750mg/L。臨床評價時常同時測定血清鐵含量及TRF的鐵結合容量（TIBC），并可計算出的TRF鐵飽和度（%）。TRF亦可通過測定而間接計算估得，其計算方程式如下： TRF（mg/L）=TIBC(μg/L)×0.70
4、α2巨球蛋白（α2-macroglobulin,α2MG或AMG）
???? 是血漿中分子量最大的蛋白質。分子量約為65.2萬-80萬，含糖量約8%，由4個亞單位組成。它與淋巴網狀系統細胞的發育和功能有密切聯系。α2MG最突出的特性是能與多種分子和離子結合。特別是它能與不少蛋白水解酶結合而影響這些酶的活性。如與許多肽鏈內切酶（包括絲氨酸、巰基、羧基蛋白水解酶和一些金屬蛋白水解酶）的結合。這些蛋白水解酶有纖維蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及組織蛋白酶D等。研究表明，α2MG與蛋白水解酶相互作用可使α2MG的分子構象發生變化，當酶處于復合物狀態時，酶的活性部位沒有失活，但不容易作用于大分子底物，若底物為分子量小的蛋白質，即使有其它抗蛋白酶的存在，也能被α2MG-蛋白酶復合物所催化而水解。這樣，α2MG起到有選擇地保護某些蛋白酶活性的作用，這在免疫反應中可能具有重要意義。α2MG是由肝細胞與單核吞噬細胞系統中合成，半壽期約5天，但當與蛋白水解酶結合成為復合物后其清除率加速。在低白蛋白血癥時，α2MG含量可增高，可能系一種代償機制以保持血漿膠體滲透壓。妊娠期及口服避孕藥時血濃度增高。機制不明?？刹捎妹庖呋瘜W法測定，正常成人參考值為1500-3500μg/L。
5、銅藍蛋白（ceruloplasmin,CER）
???? 是一種含銅的α2糖蛋白，分子量約為12萬-16萬，不易純化。目前所知為一個單鏈多肽，每分子含6-7個銅原子，由于含銅而呈藍色，含糖約10%，末端唾液酸與多肽鏈連接，具有遺傳上的基因多形性。CER具有氧化酶的活性，對多酚及多胺類底物有催化其氧化的能力。最近研究認為CER可催化Fe2+氧化為Fe3+。對于CER是否是銅的載體存在不同看法。血清中銅的含量雖有95%以非擴散狀態處于CER，而有5%呈可透析狀態由腸管吸收而運輸到肝的，在肝中滲入CER載體蛋白（apoprotein）后又經唾液酸結合，最后釋入血循環。在血循環中CER可視為銅的沒有毒性的代謝庫。細胞可以利用CER分子中的銅來合成含銅的酶蛋白，例如單胺氧化酶、抗壞血酸氧化酶等。近年來另一研究結果認為CER起著抗氧化劑的作用。在血循環中CER的抗氧化活力可以防止組織中脂質過氧化物和自由基的生成，特別在炎癥時具有重要意義。CER也屬于一種急性時相反應蛋白。血漿CER在感染、創傷和腫瘤時增加。其最特殊的作用在于協助Wilson病的診斷，即患者血漿CER含量明顯下降，而伴有血漿可透析的銅含量增加。大部分患者可有肝功能損害并伴有神經系統的癥狀，如不及時治療，此病是進行性和致命的，因此宜及時診斷，并可用銅螯合劑-青霉胺治療。血漿CER在營養不良、嚴重肝病及腎病綜合征時亦往往下降。婦女妊娠期、口服避孕藥時其含量有明顯增加。
6、β2-微球蛋白（β2-microglobulin,BMG）
??? 分子量為11800，存在于所有有核細胞的表面，特別是淋巴細胞和腫瘤細胞，并由此釋放入血循環。它是細胞表面人類淋巴細胞抗原（HLA）的β鏈（輕鏈）部分（為一條單鏈多肽），分子內含一對二硫鍵，不含糖。半壽期約107分鐘，可透過腎小球，但尿僅有濾過量的1%，幾乎完全可由腎小管回收。β2-微球蛋白在腎功能衰竭、炎癥及腫瘤時，血漿中濃度可升高。主要的臨床應用在于監測腎小管功能。特別用于腎移植后，如有排斥反應影響腎小管功能時，可出現尿中BMG排出量增加。在急性白血病和淋巴瘤有神經系統浸潤時，腦脊液中BMG可增高。因含量微，常用放射免疫方法測定，正常血漿BMG參考值為1.0-2.6μg/L，尿中0.03-0.37mg/d。