?SUMO （small ubiquitin-like modifier）標簽蛋白是一種小分子泛素樣修飾蛋白，研究發現SUMO可以作為重組蛋白表達的融合標簽和分子伴侶，不但可以進一步提高融合蛋白的表達量，且具有抗蛋白酶水解以及促進靶蛋白正確折疊，提高重組蛋白可溶性等功能。
SUMO蛋白最早于1996年在酵母中發現其修飾的蛋白，后來發現從酵母到真核細胞都有泛素化修飾的蛋白。泛素化修飾作為一種很常見的蛋白翻譯后修飾，也是目前一個研究熱點。目前研究發現真核細胞中有多種SUMO蛋白， SUMO化主要修飾蛋白質的賴氨酸殘基，SUMO化修飾是一個動態可逆的過程，通過修飾解離動態調節蛋白結構以維持不同的生理功能。
SUMO作為融合標簽蛋白的優勢:
與MBP,GST,GFP,TrX等標簽比較具有更大優勢：
1. 促進靶蛋白可溶性表達；
2. 作為伴侶蛋白，促進蛋白質正確折疊；
3. 對熱和蛋白酶有很強的耐受性；
4. 有配套的特異性蛋白酶可以切除標簽，精準結構性識別，相比較于以來蛋白氨基酸序列的酶切位點具有更好的特異性；
5. 標簽的分子量較小，相對于目標蛋白占比性較高。
SUMO在蛋白質表達中的應用
SUMO融合標簽被廣泛的應用于原核表達系統，除了用于常規蛋白的表達外還用于毒性蛋白，抗菌肽，蛋白二聚體的表達；但是其不能用于真核表達系統，原因是真核細胞內有SUMO蛋白酶。但是道高一尺，魔高一丈，目前已經有公司開發出既可用于真核又可用于原核系統的SUMO標簽，以及配套的蛋白酶。