從蛋白質最早被人們從面粉中發現開始，人們就在不斷探索關于蛋白質的一切：
自然界的蛋白多種多樣，其中具有生理功能的那些蛋白被廣泛研究以應用于疾病診斷、醫藥開發等多種領域。這些蛋白具有獨特的空間結構，使得其能參與到生命活動的各個方面，發揮不同的生理作用。但是，由于這類蛋白在機體內的含量通常情況下較少并且難以純化，所以很難獲得大量的天然純蛋白以供研究。隨著分子生物學、蛋白質科學等領域的發展，我們能輕松獲得大量的純蛋白，但是獲得大量的、有生物活性的純蛋白仍然較難，一方面是受限于表達宿主的種屬限制，另一方面是考慮到成本。
什么樣的蛋白才具有生物活性？其前提條件是蛋白的某個或多個功能結構域具有正確的空間結構及正確的修飾。天然蛋白本身就有此性質，外源表達的蛋白可能就沒這么幸運了。他們在另外一個宿主里合成，我們并不清楚地知道它最終會變成什么樣子。隨著生物信息學的發展，預測一個蛋白的高級結構及修飾細節是可以實現的，以此作為參考依據選擇合適的表達宿主可以大大提高表達蛋白的活性并盡可能降低成本。
對蛋白的生物信息學預測是基于大量的蛋白一級序列與修飾、功能、空間結構在統計學上對應關系形成的數據庫，對蛋白的各種性質的預測也多是采用分析蛋白一級結構（蛋白序列）的方法進行的。例如根據蛋白一級結構加上算法來預測其修飾位點及類型、二級結構甚至三級結構與四級結構。目前發現的300多種蛋白翻譯后修飾類型中，主要有磷酸化、糖基化、乙?；⒎核鼗?、羧基化、核糖基化及二硫鍵配對等，這些修飾對蛋白的空間結構、功能有無、活性強弱等都可能存在影響，預測結果對選擇蛋白表達系統具有一定的參考價值。比如無二硫鍵或二硫鍵很少、功能結構域內基本上沒有翻譯后修飾的蛋白可以考慮使用大腸表達系統進行表達。
蛋白的結構
蛋白的一級結構：即蛋白的氨基酸序列，蛋白的多種修飾也是發生在蛋白形成一級結構之后，即翻譯后修飾。表達宿主對外源表達蛋白的折疊、修飾特點也影響著表達蛋白的活性，見表：
蛋白的二級結構：多肽鏈主鏈的鏈內或鏈間通過氫鍵作用形成的規律性的空間排列結構，如α-螺旋、β-折疊、β-轉角及無規則卷曲。
蛋白的三級結構：一條多肽鏈在二級結構或者超二級結構甚至結構域的基礎上，進一步盤繞、折疊，依靠次級鍵的維系固定所形成的特定空間結構。蛋白在結構域及三級結構的基礎上才具有了蛋白的功能，即蛋白活性。
蛋白的四級結構：具有獨立三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。這里具有獨立三級結構的多肽鏈稱為亞基，是具有四級結構的蛋白行駛功能的必須單位。
推薦的表達系統
蛋白質的高級結構是由蛋白一級結構逐步折疊及修飾形成的。在表達外源活性蛋白時，僅僅保證序列的準確性是不夠的，對蛋白的高級結構形成也在考量范圍之內，只有具有正確的功能結構域及恰當的修飾，表達的外源蛋白才具有活性。當然不排除一些簡單蛋白可以在體外環境下自發折疊形成具有功能的蛋白。
生物體內具有活性的蛋白種類繁多，每個蛋白的外源表達如果選擇適當的表達宿主，可以求得蛋白活性與制備成本的雙贏，根據多年經驗輔以理論預測結果，我們按照種屬、修飾特點及定位大致將蛋白分為以下幾類：
對于不同的應用，我們也推薦不同的表達系統以作參考：
雖然選擇對應的表達系統不一定能保證得到活性蛋白，但是可以大大增加成功的概率。在實際研究中，針對某個蛋白，根據其親疏水性、修飾特點、亞細胞定位等具體信息選擇最適合的表達宿主。