在細胞核中，DNA并不是裸露存在，而是緊密纏繞在組蛋白上形成染色質結構。組蛋白不僅是DNA的包裝者，更是基因表達、DNA修復和染色體穩定性的關鍵調控者。組蛋白的功能受到多種可逆翻譯后修飾（PTMs）的調控，其中單泛素化（monoubiquitination）是一種重要且特殊的修飾形式。近年來，單泛素

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組蛋白 H2A 泛素化是一種關鍵的表觀遺傳修飾，它通過在 H2A 的特定賴氨酸殘基上共價附加泛素分子，調控染色質結構和基因表達。作為細胞內精密的調控機制，H2A 泛素化不僅參與基因沉默，還在 DNA 損傷修復、干細胞多能性維持以及胚胎發育過程中發揮核心作用。異常的 H2A 泛素化與多種疾病密切相關，

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組蛋白巴豆酰化（Crotonylation, Kcr）是一種新興的賴氨酸翻譯后修飾，參與基因轉錄調控、細胞分化及應激反應等關鍵生物過程。盡管其生物學功能逐漸被揭示，但低豐度、化學不穩定性及多位點共存等特點，使Kcr的定性與定量分析極具挑戰性。質譜技術雖是主流檢測手段，但在修飾位點定位、異構體區分及數

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蛋白質末端測序是解析蛋白質氨基末端（N端）或羧基末端（C端）序列的重要手段，對于理解蛋白質結構、功能及翻譯后修飾具有關鍵意義。蛋白質的末端序列不僅決定其空間折疊和相互作用能力，還反映翻譯后修飾和成熟加工狀態。通過末端測序，科研人員可以鑒定蛋白質切割位點、信號肽去除情況以及修飾類型，為蛋白質功能研究、

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組蛋白琥珀酰化（histone succinylation, Ksucc）作為一種新型的表觀遺傳修飾，近年來在生命科學研究中受到廣泛關注。它不僅反映了染色質結構的動態變化，還能揭示細胞代謝狀態和疾病機制。而質譜技術則成為研究組蛋白琥珀酰化的核心手段。 一、組蛋白琥珀酰化的科學背景 1、化學特性與作

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組蛋白賴氨酸琥珀酰化是一種新興的表觀遺傳修飾，它通過在組蛋白賴氨酸殘基上加入帶負電荷的琥珀酰基，顯著改變染色質結構和基因轉錄活性。這種修飾不僅與細胞代謝緊密相關，還在癌癥、代謝疾病和免疫調控中發揮重要作用。隨著質譜和免疫富集技術的發展，科學家能夠高靈敏度地檢測Ksucc修飾位點，為解析代謝-表觀遺傳

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在真核生物染色質中，組蛋白不僅是 DNA 的支架，更是基因表達調控的關鍵調節者。H2B 泛素化（H2B ubiquitination）作為一種重要的表觀遺傳修飾，通過將小分子蛋白泛素共價附加到 H2B 的賴氨酸殘基上，對染色質結構和基因轉錄產生深遠影響。它不僅參與轉錄啟動和延伸，還調控 DNA 損傷

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組蛋白乙酰化作為表觀遺傳學的重要修飾，在基因表達調控、細胞增殖與分化以及疾病發生發展中扮演關鍵角色。隨著精準醫學和臨床生物標志物研究的興起，越來越多的科研團隊希望將組蛋白乙酰化分析應用于臨床樣本，以探索其在癌癥、免疫疾病及神經退行性疾病中的潛在價值。然而，臨床樣本通常存在量少、異質性高以及預處理復雜

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組蛋白丙酰化（histone propionylation, HPr）是一種新型的短鏈脂肪酸組蛋白修飾，在染色質結構調控和基因表達中發揮重要作用。不同于傳統的乙酰化，HPr通過在賴氨酸殘基上添加丙酰基（C3鏈），能夠更敏感地反映細胞內代謝狀態，尤其是propionyl-CoA的動態變化。這一修飾在肝

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組蛋白翻譯后修飾（PTM）是調控基因表達和染色質結構的關鍵機制，其中賴氨酸丁酰化（Kbu, Lysine Butyrylation）作為一種新型修飾，近年來受到越來越多科研關注。Kbu 不僅參與能量代謝和細胞命運調控，還與多種疾病狀態密切相關。然而，由于其低豐度和動態特性，傳統分析方法難以全面解析

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