在復雜的表觀遺傳調控網絡中，組蛋白翻譯后修飾不斷被發現并擴展，極大豐富了我們對基因表達調控機制的認知。繼乙酰化、甲基化等經典修飾之后，近年來一種來源于代謝中間產物的修飾——組蛋白丙酰化（histone propionylation）逐漸受到關注。該修飾不僅連接了細胞代謝狀態與

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在表觀遺傳調控的研究不斷深入的背景下，組蛋白翻譯后修飾（PTMs）逐漸從經典的乙酰化、甲基化擴展到一系列新型酰基化修飾。丙二酰化（malonylation）作為近年來被廣泛關注的一種新型賴氨酸酰基化修飾，與細胞代謝狀態緊密相關。SIRT5作為線粒體定位的去酰化酶，在調控蛋白質丙二酰化水平方面發揮關鍵

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隨著代謝表觀遺傳學的不斷發展，組蛋白翻譯后修飾的研究正在從是否發生修飾逐步轉向修飾水平如何動態變化。其中，組蛋白丙二酰化作為連接細胞代謝與染色質調控的重要修飾類型，其定量分析已成為蛋白質組學與表觀遺傳學交叉領域的研究熱點。相比乙酰化或甲基化修飾，Kmal具有更明顯的代謝依賴性和動態變化特征，因此僅依

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在表觀遺傳學與蛋白質組學快速融合的今天，組蛋白翻譯后修飾正在成為解析基因表達調控機制的關鍵入口。其中，近年來備受關注的組蛋白丙二酰化，因其與細胞代謝狀態密切相關，逐漸成為代謝表觀遺傳交叉研究的重要熱點。然而，與經典乙酰化、甲基化相比，Kmal 的位點鑒定仍面臨靈敏度低、背景干擾強以及數據庫支持不足等

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在表觀遺傳調控領域，組蛋白翻譯后修飾（PTMs）不斷被發現并拓展，其中組蛋白丙二酰化（Histone Propionylation）作為一種新型酰基化修飾，近年來受到廣泛關注。該修飾通過在賴氨酸殘基上引入丙酰基，改變染色質結構及蛋白質相互作用，從而參與基因表達調控、代謝重編程以及疾病發生發展過程。隨

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組蛋白丙二酰化（Histone Propionylation, Hpr）是一種新型組蛋白酰化修飾，近年來在表觀遺傳學和代謝研究中備受關注。丙二酰化通過在組蛋白賴氨酸殘基上添加丙二酰基，影響染色質結構和基因表達，為研究代謝與表觀遺傳的聯系提供了新視角。為了深入理解丙二酰化的生物學功能，蛋白質組學分析成

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在生命科學研究中，組蛋白修飾一直是表觀遺傳學研究的核心。組蛋白作為染色質的主要結構蛋白，其化學修飾不僅調控染色質結構的松緊，還影響基因表達、細胞分化以及疾病發生。近年來，一種名為組蛋白丙二酰化（Histone Propionylation, Hpr）的新型修飾逐漸成為科研熱點。 一、組蛋白丙二酰化

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組蛋白丙二酰化作為一種新型的組蛋白翻譯后修飾（PTM），近年來在表觀遺傳學研究中引起了廣泛關注。與乙酰化、甲基化不同，丙二酰化能夠調控染色質結構和基因表達，從而在細胞增殖、分化以及代謝調控中發揮重要作用。然而，丙二酰化的低豐度特性和多樣的修飾形式給研究帶來了挑戰。液相色譜串聯質譜（LC-MS/MS）

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在表觀遺傳調控研究不斷深化的背景下，組蛋白翻譯后修飾（post-translational modifications, PTMs）已從傳統的乙酰化和甲基化擴展到多種新型酰化形式。其中，組蛋白賴氨酸丁酰化（lysine butyrylation, Kbu）作為近年來新鑒定的重要修飾類型，因其與細胞代

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在生命科學研究中，組蛋白翻譯后修飾（Post-Translational Modification, PTM）一直是表觀遺傳學研究的核心內容之一。近年來，組蛋白賴氨酸 2-羥基丁酰化（Lysine 2-hydroxyisobutyrylation, Khib）作為一種新型翻譯后修飾，引起了廣泛關注。

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