人類基因組編碼大約538種蛋白激酶，蛋白激酶能催化蛋白質磷酸化反應，進而維持蛋白質活性，在細胞增殖、分化、代謝及凋亡等一系列生理過程中發揮重要作用，而蛋白激酶的突變或者過度表達常常與腫瘤的發生發展密不可分。絲氨酸/蘇氨酸激酶（serine/threonine kinase，STK）是一大類能夠特異性磷酸化絲氨酸/蘇氨酸殘基的重要激酶家族，STK33是近年來被報道的絲氨酸/蘇氨酸激酶的熱點成員。

國外學者在2001年首次報道了STK33 基因，其位于基因豐富的人類染色體11p15. 3 區域及小鼠的7號染色體上，包含12個外顯子，開放閱讀框片段長1545 bp，編碼分子質量為5. 783 × 104 的蛋白質。STK33在人體中的表達不具有普遍性，且在大多數組織中表達水平較低，胎兒肺、心、脊髓和腦中可檢測到 STK33 表達。據報道，STK33在表達模式上與鈣離子/鈣調蛋白依賴性蛋白激酶Ⅰ（calcium/ calmodulin-dependent protein kinase Ⅰ，CAMK Ⅰ）高度相似，可被鈣離子/鈣調蛋白激活，而絲氨酸和蘇氨酸存在STK33的自動磷酸化位點，說明STK33很可能與CAMK家族功能相似，通過自動磷酸化保持其激酶活性，參與眾多生物學行為，但其如何在眾多生物學行為中嚴格執行調控機制尚不明確。

研究發現，STK33 不僅表達于正常組織中，不同類型的腫瘤中也檢測出 STK33的表達。通過高通量 RNA 干擾的方法，在多種組織來源的腫瘤細胞系中發現，依賴Kirsten 鼠類肉瘤病毒癌基因（Kirsten rat sarcoma viral oncogene，KRAS）突變的 腫瘤細胞均表現出 STK33 的抑制敏感性，提示STK33 的激酶活性或許是影響依賴KRAS突變的腫瘤細胞生存的必要條件，其機制可能是抑制 STK33 降低核糖體蛋白S6激酶 1（ribosomal protein S6 kinase 1，S6K1）的磷酸化，減少線粒體凋亡，進而提高細胞的存活和增殖能力，這被稱為與KRAS 之間的“合成致死”效應，而不依賴KRAS突變的細胞未檢測出類似的改變?！昂铣芍滤馈被虻暮Y選有助于發掘新的腫瘤藥物靶點，拓展腫瘤藥物研發的思路。

腫瘤一直被視為阻礙人類健康的難以攻克的疾病，靶向治療是腫瘤研究的熱門，探索新的靶點對腫瘤的靶向治療十分必要。在新藥研發初期，無法確定化合物對哪些靶點起作用，進行激酶譜篩選，反向找靶，可快速確認方向。在已經確認方向之后，在判斷化合物對其他蛋白激酶有沒有抑制率，進行初步的安全性評價至關重要，因此進行一個低濃度大范圍體外激酶譜篩選，明晰對哪些激酶靶點有脫靶效應，尤其是同家族激酶，就很有意義。在進行激酶譜篩選之后，進一步調整化合物結構以進行精準中靶，降低脫靶帶來的毒副作用。

激酶譜篩選的優勢：

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推出的激酶譜類型：

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驗證數據展示：

圖1 Kinase Panel 416激酶譜樹圖展示