蛋白激酶（protein kinase）一直是藥物發現研究的焦點。真核細胞中，蛋白 激酶介導絕大多數的信號轉導過程；通過修飾底物，蛋白激酶也控制其他細胞過程，包括代謝、轉錄、細胞循環、細胞骨架重排、細胞運動、凋亡和分化。518 種人類蛋白激酶由 1.7%人類基因編碼，幾乎涉及到所有磷酸化級聯反應控制的信號轉導過程，在人類癌癥、炎癥和阿爾茲海默病等疾病中發揮著重要作用。盡管存在超過 500 種人類蛋白激酶，但上市的藥物僅能成功靶向其中不到5%。截至2020 年，FDA 已批準上市了52個靶向激酶的小分子，還有超過250個激酶抑制劑仍在臨床試驗階段。大多數小分子激酶抑制劑結合于激酶高度保守的 ATP 結合口袋，由此產生的雜泛性（promiscuity）是激酶抑制劑多向藥理學的基礎。多靶點激酶抑制劑和高選擇性激酶抑制劑都可用于治療晚期耐藥性癌癥。多激酶抑制劑可以在廣泛范圍同時靶向多種人類激酶來發揮其抗癌活性，惡性腫瘤中，腫瘤血管生成的細胞信號網絡的阻斷可能需要通過多激酶抑制劑或聯合療法同時抑制多個靶標。選擇性小分子抑制劑結合更少的靶標，通常會抑制細胞信號轉導的單一組分，從而最大限度地減少引起毒副作用的脫靶效應。因此，開發新型、高效和安全的小分子激酶抑制劑藥物，需要充分地認識潛在成藥化合物在人類激酶譜中的選擇性和多向藥理學效應，這是十分具有挑戰性的研究目標。

傳統的激酶抑制劑分析是一種低通量方法，測定小分子化合物降低激酶磷 酸化活性的能力（IC50）或其與激酶的結合親和力（解離常數），但通常這種測 量不會擴展到給定化合物對整個激酶組的抑制能力。近年來，新型的高通量激酶譜篩選實驗也已可行。激酶譜分析旨在確定一種化合物對大量激酶的特異選擇性。因此激酶譜在檢測方式上適用于各種激酶，并且不受檢測方式和化合物的干擾。在藥物研發過程中最主要的問題就是“脫靶效應”，激酶抑制劑除了靶向激酶 以外，還會同時抑制其他一些非靶向激酶從而引起的細胞毒性，因此在化合物改造過程中會增加激酶譜檢測。新藥研發一直是一項高風險的投資，因此選擇對一個合適的平臺可以達到事半功倍的效果。激酶譜在一個高濃度大范圍，多家族的一個的篩選，以及用以反向找靶，安全性評價，以及確定新藥靶點都是一個性價比很高的工具。激酶譜主要包括七個家族：TK,TKL,STE,CMGC,CK1,AGC,CAMK,除了蛋白本質的靶點以外還有一些脂質激酶靶點。

腫瘤一直被視為阻礙人類健康的難以攻克的疾病，靶向治療是腫瘤研究的熱門，探索新的靶點對腫瘤的靶向治療十分必要。在新藥研發初期，無法確定化合物對哪些靶點起作用，進行激酶譜篩選，反向找靶，可快速確認方向。在已經確認方向之后，在判斷化合物對其他蛋白激酶有沒有抑制率，進行初步的安全性評價至關重要，因此進行一個高濃度大范圍體外激酶譜篩選，明晰對哪些激酶靶點有脫靶效應，尤其是同家族激酶，就很有意義。在進行激酶譜篩選之后，進一步調整化合物結構以進行精準中靶，降低脫靶帶來的毒副作用。