尼帕病毒（Nipah Virus Disease）疫情升級，印度南部實施嚴格管控
印度喀拉拉邦近日暴發新一輪尼帕病毒疫情，目前已確認6例病例，其中2例死亡。疫情集中在科澤科德地區，當局已迅速劃定 7個高風險村莊作為隔離區，并宣布關閉該地區所有學校、辦公場所及公共交通至少至本周末。
2026年1月，印度東部的西孟加拉邦出現尼帕病毒感染病例
印度尼帕病毒疫情最新進展表明，東部西孟加拉邦已報告至少1例實驗室確診的尼帕病毒感染病例，該患者近期有喀拉拉邦旅行史，目前已被隔離治療。這是本次疫情首次從南部的喀拉拉邦擴散至其他邦，顯示病毒可能存在跨區域傳播風險。
尼帕病毒病（Nipah Virus Disease）是由尼帕病毒（Nipah virus，NiV）感染引起的一種急性、高度致死性人畜傳染病。該病毒可導致人類中樞神經系統和呼吸系統嚴重受累，臨床表現包括急性腦炎、急性呼吸窘迫綜合征等。在歷次爆發事件中，其病死率高達40%–75%。
國際病毒分類委員會（ICTV）將尼帕病毒歸類為副黏病毒科（Paramyxoviridae）亨尼帕病毒屬（Henipavirus）。由于其高致病性且缺乏特效藥，活病毒操作必須在最高防護等級的生物安全四級（BSL-4）實驗室中進行。
自 1998 年首次在馬來西亞暴發以來，新加坡、孟加拉國、印度和菲律賓等多國相繼出現人間或人畜共患疫情，呈現出“多點散發與局部高致死并存”的流行特征。近期，印度西孟加拉邦再次報告感染病例，部分患者病情危重，密切接觸者已被實施居家隔離。受區域人口流動影響，泰國普吉等周邊旅游熱門地區也加強了針對性健康監測。這些散發或小規模聚集性疫情時刻提醒我們：尼帕病毒仍是一個不容忽視的公共衛生“靜默威脅”。
從病毒結構與入侵機制來看，NiV 表面的兩類糖蛋白是疫苗設計和中和抗體研發的關鍵：
> 附著糖蛋白G（Attachment Glycoprotein G）：負責識別并結合宿主細胞受體Ephrin-B2/B3，就像“鑰匙”識別“鎖孔”，是介導病毒附著的第一步。它是目前大多數候選疫苗的主抗原，也是多株中和抗體的主要靶點。
> 融合糖蛋白F（Fusion Glycoprotein F）：負責介導病毒包膜與宿主細胞膜的融合，就像“撬開”細胞的大門。F蛋白存在融合前（Pre-fusion）與融合后（Post-fusion）兩種構象。其中，融合前構象可暴露出一系列相對保守且糖基化較少的表位，是廣譜中和抗體和結構疫苗設計的重點關注對象。
近期，圍繞這兩類糖蛋白的結構與功能研究取得了突破性進展，為通用亨尼帕病毒（Henipavirus）疫苗和廣譜抗體的研發提供了重要線索。
2025 年 8 月 29 日，北京生物工程研究所陳薇團隊在 Signal Transduction and Targeted Therapy 在線發表了題為《Single amino acid substitution in Hendra virus attachment glycoprotein induces cross-neutralizing antibodies against Nipah virus》的研究論文。該研究以 NiV附著糖蛋白G為切入點，解析了一個關鍵的易損表位，并通過結構重構策略，成功將這一表位“移植”到同屬的亨德拉病毒（Hendra virus, HeV）G蛋白上，從而獲得了可誘導廣譜中和應答的新型抗原。主要發現包括：
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鑒定NiV-G 上的易損中和表位與 14F8 抗體： 研究團隊篩選獲得了一株強效中和抗體 14F8。該抗體針對NiV-G受體結合區的一個獨特易損表位，能有效阻斷病毒與受體 Ephrin-B2 的結合。晶體結構解析（2.8 Å）精確描繪了這一關鍵的抗原-抗體界面。
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“單氨基酸替換”重建廣譜表位： 基于結構分析，研究者在HeV-G的第586位引入 S586N替換。晶體結構顯示，這一單點突變引發了局部構象重排（約9 Å），神奇地重塑了分子骨架，使其在空間構型上完美模擬了 NiV-G的14F8識別表位。這體現了結構生物學在表位重構中的精細與奧妙。
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HeV-G^S586N 作為廣譜免疫原的潛力： 在小鼠和食蟹猴模型中，該突變體抗原誘導出了針對NiV與HeV的廣泛中和抗體反應。與野生型相比，其在初次免疫后即可產生更高的中和滴度。這也意味著，HeV-G^S586N有望成為設計通用疫苗的范例抗原。
F 蛋白研究：融合前構象上的保守表位支撐廣譜中和
另一項發表于Antiviral Research的研究（Li T. 等，2025）則聚焦于 NiV 融合糖蛋白 F，系統評估了針對 F 蛋白的單克隆抗體譜。該研究的關鍵要點包括：
> 高效抗NiV-F 單抗的發現： 研究者篩選出的多株單克隆抗體，在假病毒體系中顯示出極強的中和能力（EC50 處于 ng/mL 級別）。
> 廣譜交叉中和能力的驗證： 部分抗體（如 NiF03-3C9、NiF03-2F6）不僅能高效中和 NiV，對多種 HeV 變異株的中和能力甚至更強。這提示 F 蛋白上存在跨物種的、相對保守的功能性表位。
> 融合前F 三聚體側面保守表位的解析： 冷凍電鏡結構顯示，廣譜抗體結合于F三聚體融合前構象的側面區域。該區域在 NiV 與 HeV 之間高度保守。這表明，鎖定融合前構象是設計廣譜疫苗的關鍵，這類抗體主要通過阻斷 F 蛋白的構象變化來發揮保護作用。
總結來看，G與F在免疫干預中分工明確：
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G蛋白：側重于“附著阻斷”，針對受體結合位點。
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F蛋白（尤其是融合前構象）：提供了跨毒種、跨變異株的“廣譜打擊”靶點。
工欲善其事｜ACRO NiV/HeV 結構確證抗原與抗體組合定制方案
上述研究清晰地表明，針對 NiV/HeV 的研發正在從“從無到有”走向“構象與表位精細化”的新階段。
為助力科研工作者在這一高致病性領域安全、高效地開展研究，ACROBiosystems 百普賽斯立足結構生物學設計理念，打造全譜亨尼帕病毒（Henipavirus）核心試劑體系，全覆蓋關鍵附著蛋白、攻克融合蛋白構象鎖定難題，重磅推出結構與功能一體化的全套抗原抗體解決方案：
1. 高質量重組抗原系列
我們提供高純度、構象正確的重組蛋白，全面覆蓋病毒入侵的關鍵環節：
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NiV G蛋白（可溶性胞外域）：保持天然受體結合活性，是受體阻斷實驗、中和抗體篩選及表位精細分析的首選抗原。
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NiV F蛋白（融合前構象 / Pre-fusion）：通過特定的序列優化穩定了不穩定的融合前構象，這是篩選和表征真正具有廣譜保護意義中和抗體的核心工具。
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NiV F 蛋白（融合后構象 / Post-fusion）：作為不可或缺的構象對照，用于剔除無保護作用的非特異性抗體，并輔助解析病毒融合機制。
點擊貨號查看Nipah抗原蛋白詳情
| 分子 | 貨號 | 產品描述 |
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Glycoprotein G (NiV) |
Nipah virus Glycoprotein G, His Tag (MALS verified) |
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NA |
Biotinylated Nipah virus Glycoprotein G glycoprotein, His,Avitag在研 |
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Prefusion glycoprotein F0/pre-F protein (NiV) |
Nipah virus Pre-Fusion glycoprotein, His Tag (MALS verified) |
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NA |
Biotinylated Nipah virus Pre-Fusion glycoprotein, His,Avitag在研 |
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Postfusion glycoprotein F0/post-F protein (NiV) |
Nipah virus Post-Fusion glycoprotein, His Tag (MALS verified) |
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Biotinylated Nipah virus Post-Fusion glycoprotein, His,Avitag™ (MALS verified) |
2. 及其配套的單克隆抗體對照
為了配合抗原的驗證與檢測方法的建立，我們同時提供針對不同靶點的人 IgG1 單克隆抗體：
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抗NiV G蛋白單抗：用于構建標準曲線及競爭性抑制實驗。
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抗NiV F蛋白單抗：可作為特異性結合對照，用于區分抗體的交叉反應性與構象特異性。
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| 分子 | 貨號 | 產品描述 |
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Glycoprotein G (NiV) |
Monoclonal Anti-Nipah virus (NiV) Glycoprotein G Antibody, Human IgG1 (4B8) (MALS verified) |
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Monoclonal Anti-Nipah virus (NiV) Glycoprotein G Antibody, Human IgG1 (5G9) (MALS verified) |
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Postfusion glycoprotein F0/post-F protein (NiV) |
Monoclonal Anti-Nipah Post Fusion glycoprotein Antibody, Human IgG1 (3C3) (MALS verified) |
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Monoclonal Anti-Nipah Post Fusion glycoprotein Antibody, Human IgG1 (2B2) (MALS verified) |
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Fusion glycoprotein |
Monoclonal Anti-Hendra virus F glycoprotein Antibody, Human IgG1 (1A7) (MALS verified) |
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Monoclonal Anti-Hendra virus F glycoprotein Antibody, Human IgG1 (3F4) (MALS verified) |
尼帕病毒作為WHO 優先病原體之一，其在南亞地區的持續散發使其始終處于全球公衛的“雷達監測范圍”內。2025 年以來的最新研究成果——無論是G蛋白易損表位的精細重構，還是F蛋白融合前構象保守表位的發現——正在逐步將尼帕病毒的免疫干預從“概念可行”推向“結構可設計”。在這一進程中，高質量的G蛋白與F蛋白（特別是融合前/后構象）抗原及配套抗體，將是連接基礎研究與疫苗落地應用的關鍵橋梁。對于致力于應對這一“靜默威脅”的科研團隊而言，善用這些結構化工具，將是決勝下一階段研發的關鍵。
?? Nipah病毒Pre-Fusion G蛋白：經SDS－PAGE驗證＞90%，SEC-MALS驗證＞90%，具備高純度
The purity of Nipah virus Pre-Fusion glycoprotein, His Tag (Cat. No. FUN-N52H3) is greater than 90% verified by SDS-PAGE and more than 90% verified by SEC-MALS.
?? Nipah病毒G蛋白：經ELISA驗證，具備高生物活性
Immobilized Nipah virus Glycoprotein G, His Tag (Cat. No. GLN-N52H3) at 5 μg/mL (100 μL/well) can bind Human Ephrin-B2 Protein, Fc tag (Cat. No. EPN-H5259) with a linear range of 0.1-2 ng/mL (QC tested).
?? 抗Nipah病毒Post Fusion G蛋白單抗：經SPR驗證，具備高親和力
Monoclonal Anti-Nipah Post Fusion glycoprotein Antibody, Human IgG1 (3C3) (Cat. No. NIN-M760) captured on Protein A Chip can bind Nipah virus Post-Fusion glycoprotein, His Tag (Cat. No. PON-V52H3) with an affinity constant of 0.937 nM as determined in a SPR assay (Biacore 8K) (Routinely tested).
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參考資料：
1. Li Y, Huang X, Li R, Zai X, Yang Y, Zhang Y, Zhang Z, Zhang J, Xu J, Chen W. Single amino acid substitution in Hendra virus attachment glycoprotein induces cross-neutralizing antibodies against Nipah virus. Signal Transduction and Targeted Therapy. 2025;10:276. DOI: 10.1038/s41392-025-02370-0
2. Li T, Xu H, Zhang M, Nie J, Liao B, Xie J, Jiang Y, Liu Y, Ge P, Zhao C, Sun Z, Bai Y, Tang M, Su X, Wang Y, Huang W. A monoclonal antibody targeting conserved regions of pre-fusion protein cross-neutralizes Nipah and Hendra virus variants. Antiviral Research. 2025;240:106215. DOI: 10.1016/j.antiviral.2025.106215
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15117918562
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